英文名稱：Anti-beta Amyloid 1-42?

中文名稱：β淀粉樣肽（1-42）抗體β Amyloid 1-42

抗體來源：兔子

克隆類型：多克隆

交叉反應：人、大鼠、小鼠、雞、狗、豬、牛、兔?

產品應用：ELISA=1:500-1000 IHC-P=1:400-800 IHC-F=1:400-800 Flow-Cyt=1μg/Test ICC=1:100-500 IF=1:100-500（石蠟切片需做抗原修復）

尚未在其他應用程序中測試。

用戶終應確定合適稀釋濃度。

分  子 量：4.4kDa

細胞定位：細胞漿 細胞膜 細胞外基質

狀態：凍干或液體

濃度：1mg/ml

來源于：KLH conjugated synthetic peptide of human beta-Amyloid:1-42/42

亞型：IgG

純化方法：affinity purified by Protein A

儲存液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

?別    名：beta Amyloid(1-42); beta Amyloid 1-42; beta-Amyloid 1-42; Amyloid 1-42; P3(42); A4; AAA; ABETA; ABPP; AD1; Alzheimers Disease Amyloid Protein; Amyloid B; Amyloid Beta A4 Protein Precursor; Amyloid Beta; Amyloid of Aging and Alzheimer Disease; APP; APPI; B Amyloid; Beta APP; Cerebral Vascular Amyloid Peptide; CTFgamma; CVAP; PN II; PN2; PreA4; Protease nexin II; A beta; A4_HUMAN; Beta-amyloid protein 42. ?

保存條件：在-20°C下保存一年。避免重復凍融循環。凍干抗體在室溫下至少穩定一個月，并在-20°C下保持一年以上。當在無菌pH7.4 0.01M PBS或抗體稀釋劑中重組時，抗體在2-4°C下至少穩定兩周。

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產品介紹

阿爾茨海默病相關的腦和血管斑塊主要由淀粉樣β肽組成。β-淀粉樣蛋白來源于淀粉樣蛋白前體蛋白的裂解，其長度從39到43個氨基酸不等。β-淀粉樣蛋白[1-40]、β-淀粉樣蛋白[1-42]和β-淀粉樣蛋白[1-43]肽是分別在殘基40、42和43后淀粉樣蛋白前體蛋白裂解的結果。在后一個淀粉樣蛋白前體加工步驟中，γ分泌酶發生裂解。β-淀粉樣蛋白[1-40]、β-淀粉樣蛋白[1-42]和β-淀粉樣蛋白[1-43]肽是阿爾茨海默病斑塊和纏結的主要成分。β-淀粉樣抗體和肽已被開發為工具，以闡明阿爾茨海默病的生物學。

功能：

作為細胞表面受體，在神經元表面發揮與軸突生長、神經元粘附和軸突生成相關的生理功能。通過蛋白質-蛋白質相互作用參與細胞遷移和轉錄調節。通過與apbb1-kat5的結合促進轉錄激活，通過與numb的相互作用抑制notch信號。與G（O）和JIP介導的凋亡誘導途徑配對。抑制G（O）α-ATP酶活性。作為運動蛋白I膜受體，介導β分泌酶和早老素1的軸突轉運。通過銅離子還原參與銅穩態/氧化應激。在體外，銅金屬化的APP直接誘導神經元死亡或通過銅（2+）介導的低密度脂蛋白氧化而增強。可通過結合到細胞外基質成分（如肝素、I型膠原和IV型膠原）來調節軸突的生長。含有bpti結構域的剪接亞型具有蛋白酶抑制劑活性。誘導一個涉及p38 MAPK激活的Ager依賴性途徑，導致淀粉樣β肽內化，并導致培養的皮質神經元線粒體功能障礙。

β-淀粉樣肽是具有金屬還原活性的親脂性金屬螯合劑。結合瞬間金屬，如銅、鋅和鐵。在體外，能將銅（2+）和鐵（3+）分別還原為銅（2+）和鐵（2+）。β-淀粉樣蛋白42是比β-淀粉樣蛋白40更有效的還原劑。β-淀粉樣肽與腦脊液中的脂蛋白和載脂蛋白E和J以及血漿中的HDL顆粒結合，抑制金屬催化的脂蛋白氧化。β-APP42可能激活大腦中的單核吞噬細胞并引起炎癥反應。促進tau聚集和tpk-ii介導的磷酸化。與過度表達的HADH2的相互作用導致氧化應激和神經毒性。

AppiCans可引起神經細胞與細胞外基質的粘附，并可調節盲腸中的神經軸突生長。

γ-CTF肽和caspase裂解肽（包括c31）是神經元凋亡的有效增強劑。

n-app結合tnfrsf21，觸發caspase激活和神經元細胞體（通過caspase-3）和軸突（通過caspase-6）退化。

Subunit：

通過其C端與幾個細胞質蛋白的PID域結合，包括APBB家族成員、APBA家族、MAPK8IP1、SHC1和、NUMB和DAB。結合DAB1抑制其絲氨酸磷酸化（通過相似性）。也與gpcr樣蛋白bpp、fprl1、appbp1、ib1、kns2（通過其tpr域）、appbp2（通過bass）和ddb1相互作用。在體外，它通過mt結合域結合mapt。在含有ATP的情況下以運動因子依賴的方式與微管相結合。通過C端域與GNAO1交互。淀粉樣蛋白β-42與海馬神經元中的chrna7結合。β-淀粉樣蛋白與HADH2相關。可溶性app通過其N端頭與fbln1結合。與cpeb1和ager交互。與anks1b和tnfrsf21相互作用。與ITM2B交互。與ITM2C交互。與IDE交互。可以形成同二聚體；這是由肝素結合促進的。

亞細胞位置：

膜；單通I型膜蛋白。膜，網格蛋白涂層的坑。注=細胞表面蛋白，通過網格蛋白涂層的凹坑迅速內化。在成熟過程中，未成熟的APP（內質網中的N-糖基化）進入高爾基復合體，在那里*成熟（O-糖基化和硫酸化）。在α-分泌酶分裂后，可溶的APP被釋放到細胞外空間，C端被內化為內體和溶酶體。一些app聚集在分泌運輸囊泡中，離開高爾基體后返回細胞表面。γ-CTF（59）肽位于神經元的細胞質和細胞核。它可以通過與apbb1（fe65）結合轉移到細胞核。β-app42在細胞表面與frpl1結合，然后復合物迅速內化。APP在上皮細胞中對基底外側表面進行分類。在神經元分化過程中，THR-743磷酸化形式主要分布在生長錐中，中度分布在神經節中，少量分布在細胞體中。酪蛋白激酶磷酸化可以發生在細胞表面，也可以發生在高爾基體后室。

組織特異性：

在所有檢查的胎兒組織中表達，在腦、腎、心臟和脾臟中含量高。肝臟表達弱。在成人大腦中，大腦皮層額葉和前外側皮質操縱腦中的表達高。小腦皮質、后外側皮質、操縱腦和顳葉相關皮質中度表達。紋狀體、外紋狀體和運動皮質中的弱表達。在腦脊液和血漿中表達。亞型App695是神經元組織中的主要形式，在非神經元細胞中廣泛表達亞型App751和亞型App770。亞型APP751是T淋巴細胞中豐富的形式。阿皮坎在星形膠質細胞中表達。

翻譯后修改：

在正常細胞條件下進行蛋白質水解處理。α-分泌酶、β-分泌酶或θ-分泌酶的分解導致可溶性app肽、s-app-alpha和s-app-beta的產生和細胞外釋放，并保留相應的膜錨定c末端片段c80、c83和c99。隨后用γ分泌酶處理C80和C83產生P3肽。這是主要的分泌途徑，非淀粉樣蛋白原性。或者，早老素/尼卡司汀介導的c99γ分泌酶處理釋放淀粉樣β蛋白、淀粉樣β40（abeta40）和淀粉樣β42（abeta42）、淀粉樣斑塊的主要成分以及細胞毒性C末端碎片、γctf（50）、γctf（57）和γctf（59）。在神經元凋亡過程中被半胱天冬酶蛋白分解。半胱天冬酶-6、-8或-9在ASP-739處的裂解導致神經毒性c31肽的產生和β淀粉樣肽的增加。

N-和O-糖基化。硫酸軟骨素與L-app亞型的O-連接產生app蛋白聚糖核心蛋白，即appicans。Appicans的硫酸軟骨素鏈在連接區含有4-O-硫酸化半乳糖，在重復雙糖區含有硫酸軟骨素E。

酪氨酸、蘇氨酸和絲氨酸殘基的C端磷酸化是神經元特異性的。磷酸化可以影響APP的處理、神經元的分化和與其他蛋白質的相互作用。cdc5激酶和mapk10在神經元細胞中磷酸化Thr-743，在細胞周期依賴性的方式下用cdc2激酶分裂細胞，在g2/m期，在體外用gsk-3-β。THR-743磷酸化形式引起構象變化，降低了fe65家族成員的結合。SHC結合需要在Tyr-757上磷酸化。通過可溶性和膜結合的APP上的酪蛋白激酶在細胞外區域磷酸化。這種磷酸化被肝素抑制。

細胞外結合和銅的還原，導致cys-144和cys-158的相應氧化，并形成二硫鍵。在體外，在過氧化氫存在下的app-cu+復合物導致含有β-淀粉樣蛋白的肽的產量增加。營養因子剝奪觸發β分泌酶對表面app的裂解，釋放出SAPPβ，進一步裂解，釋放出app（n-app）的N末端片段。

β淀粉樣肽被IDE降解。

疾病：

應用程序缺陷是導致阿爾茨海默病1型（AD1）的原因[MIM:104300]。AD1是一種家族性早發性阿爾茨海默病。它可能與腦淀粉樣血管病有關。阿爾茨海默病是一種神經退行性疾病，以進行性癡呆、認知能力喪失和纖維淀粉樣蛋白沉積為特征，如神經元內神經纖維纏結、細胞外淀粉樣斑塊和血管淀粉樣蛋白沉積。

重要注意事項：

本產品僅用于研究用途，不用于臨床治療或診斷應用。

β-Amyloid 也稱β-A4 蛋白，是β-淀粉樣蛋白前體（APP）經β和γ分泌酶分解后的產物，有39-43個氨基酸殘基組成。是淀粉樣蛋白的主要成分。此蛋白在大腦中形成不容性的沉積物(老年斑),從而具有特殊的AD,Down's綜合癥和老年癡呆癥的形態學特征.
β-淀粉樣蛋白來自β-淀粉樣蛋白原，在腦組織的細胞外呈絲狀蛋白樣沉積 ，是淀粉樣結節性神經炎病變的主要蛋白成分，在神經纖維中也有沉積。
在老年性癡呆Alzheimer病中，大腦皮質中特征性地出現β-淀粉樣蛋白沉積形成的老年斑。主要用于老年性癡呆癥病人大腦組織噬斑中淀粉樣物質的檢測。必要時石蠟組織切片用98-100%甲酸處理2-3分鐘。

公司優勢：
1）質量：我司提供的的試劑為世界。
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